Vrtuľa Alpha Čo je, štruktúra, dôležitosť

Ten vrtuľník Je to najjednoduchšia sekundárna štruktúra, ktorú môže proteín prijať vo vesmíre v súlade s tuhosťou a slobodou rotácie prepojení medzi ich aminokyselinovým odpadom.

Vyznačuje sa špirálovitým tvarom, v ktorom sú usporiadané aminokyseliny, ktoré podľa všetkého objednávajú okolo imaginárnej pozdĺžnej osi so skupinami R na vonkajšiu stranu tohto.

Alfa proxy boli prvýkrát opísané v roku 1951 Paulingom a spolupracovníkmi, ktorí použili dostupné údaje o interatomických vzdialenostiach, spojení uhlov a iných štrukturálnych parametrov peptidov a aminokyselín na predpovedanie najpravdepodobnejších konfigurácií, ktoré by reťazce mohli predpokladať polypeptidy.

Opis vrtule alfa vznikol z hľadania všetkých možných štruktúr v peptidovom reťazci, ktoré boli stabilizované vodíkovými mostmi, kde bol odpad stechiometricky ekvivalentný a konfigurácia každého z nich bola planárna, ako je naznačené údajmi rezonancie peptidových väzieb ktoré boli k dispozícii na dátum.

Táto sekundárna štruktúra je najbežnejšia medzi proteínmi a je prijatá rozpustnými proteínmi a komplexnými proteínmi membrány. Predpokladá sa, že viac ako 60% proteínov existuje vo forme alfa alebo beta listu.

Štruktúra

Všeobecne platí, že každé prelomenie vrtule Alpha má v priemere 3.6 aminokyselinový odpad, ktorý je viac -menej ekvivalentný na 5.4 Å dlhá. Uhly a dĺžky otáčania sa však pohybujú od jedného proteínu do druhého s prísnou závislosťou od aminokyselinovej sekvencie primárnej štruktúry.

Väčšina vrtule Alfa. Podmienkou pre jednu alebo druhú je to, že všetky aminokyseliny sú v rovnakej konfigurácii (L alebo D), pretože sú zodpovedné za smer odbočky.

Stabilizácia týchto dôležitých štrukturálnych dôvodov pre proteínový svet je podávaný vodíkovými väzbami. Tieto väzby sa vyskytujú medzi atómom vodíka pripojeného k voliteľnému dusíku peptidovej väzby a atómom elektronického karboxylového kyslíka aminokyseliny o štyri polohy neskôr, v N-terminálnej oblasti s ohľadom na seba samého.

Každé kolo vrtule sa zase pripojí k ďalším vodíkovým dlhopisom, ktoré sú zásadné na dosiahnutie celkovej stability molekuly.

Nie všetky peptidy môžu tvoriť stabilné alfa vrtule. Toto je daná vnútornou kapacitou každej aminokyseliny reťazca na tvorbu vrtule, ktoré priamo súvisia s chemickou a fyzikálnou povahou jej substituujúcich skupín.

Napríklad pri určitom pH môže mnoho polárnych odpadov získať rovnaké zaťaženie, takže sa nemôžu umiestniť po sebe v vrtule, pretože odpor medzi nimi by znamenal veľké skreslenie v tom istom.

Veľkosť, tvar a poloha aminokyselín sú tiež dôležitými determinantami špirálovej stability. Bez toho, aby ste pokračovali ďalej, odpad ako ASN, SER, THR a CYS umiestnený v tesnej blízkosti v sekvencii by mohol mať negatívny vplyv na konfiguráciu vrtule Alpha.

Rovnakým spôsobom závisí hydrofóbnosť a hydrofilita alfa špirálových segmentov v špecifickom peptide výlučne od identity RA aminokyselín.

V komplexných membránových proteínoch alfa alfa propaguje zvyšky silného hydrofóbneho charakter.

Rozpustné proteíny, naopak, majú alfa haly bohaté na polárny odpad, čo umožňuje lepšiu interakciu s vodným prostredím prítomným v cytoplazme alebo v intersticiálnych priestoroch.

Funkčný význam

Motívy vrtule Alpha majú širokú škálu biologických funkcií. Špecifické vzorce interakcie medzi vrtuľami hrajú rozhodujúcu úlohu pri funkcii, zostavení a oligomerizácii membránových proteínov a rozpustných proteínov.

Tieto domény sú prítomné v mnohých transkripčných faktoroch, ktoré sú dôležité z hľadiska regulácie genetickej expresie. Sú tiež prítomné v proteínoch s štrukturálnym významom a v membraniálnych proteínoch, ktoré majú transportné a/alebo prenosové funkcie rôznych druhov.

Ďalej, niektoré klasické príklady proteínov s alfa poklesmi:

Myozín

Myozín je aktín ATPASA, ktorý je zodpovedný za kontrakciu svalov a rôzne formy mobility buniek. Myozíny svalových aj non -muscle pozostávajú z dvoch oblastí alebo globulárnych „hláv“ spojených medzi sebou dlhým „chvostom“ alfa helikoidálnym.

Kolagén

Tretina celkového obsahu bielkovín v ľudskom tele je reprezentovaná kolagénom. Je to najhojnejší proteín extracelulárneho priestoru a má ako jeho výraznú charakteristiku štrukturálny motív zložený z troch paralelných vlákien s špirálovou konfiguráciou Levógira, ktorá sa spája a vytvára trojnásobnú proximitu dextrogického zmyslu.

Keratín

Keratíny sú skupinou proteínov tvoriacich vlákna, ktoré sú produkované niektorými epitelovými bunkami u stavovcov. Sú hlavnou súčasťou nechtov, vlasov, pazúrov, korytnačky, rohov a perie. Časť jeho fibrilárnej štruktúry sa skladá zo segmentov vrtule Alpha.

Hemoglobín

Kyslík v krvi sa transportuje hemoglobínom. Časť globínu tohto tetramerického proteínu pozostáva z dvoch identických vrtuľníkov alfa s 141 odpadmi a z dvoch beta reťazcov s 146 odpadmi.

Proteíny typu „zinkové prsty“

Eukaryotické organizmy majú veľké množstvo zinkových prstov, ktoré pracujú pre rôzne účely: rozpoznávanie DNA, balenie RNA, transkripčná aktivácia, regulácia apoptózy, skladanie proteínov atď. Mnoho zinkových prstov má alfa spôsobuje ako hlavnú zložku ich štruktúry a ktoré sú nevyhnutné pre ich funkciu.

Odkazy

1. Aurora, r., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). Pravidlá pre ukončenie alfa-helixu glycínom. Veda, 264(5162), 1126-1130.
2. BLABER, M., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Štrukturálna základňa aminokyselinovej alfa helix prperesity. Veda, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, b. W. (1989). Motív viažuci DNA helixu-helix. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.