Prevádzka enzýmov a príklady

A enzým, Biologický alebo biokatalizačný katalyzátor je molekula, zvyčajne proteínového pôvodu, ktorý má schopnosť urýchliť chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú vo vnútri živých bytostí. Katalyzujúce proteínové molekuly sú enzýmy a enzýmy sú rebzýmy. 

Pri absencii enzýmov sa nemohlo vyskytnúť obrovské množstvo reakcií, ktoré sa uskutočňujú v bunke a ktoré umožňujú život. Sú zodpovedné za urýchlenie procesu v poradí veľkosti blízko 10⁶ - A v niektorých prípadoch oveľa väčšie.

Schematický diagram kľúčového útesu enzým-substrátového komplexu. Zdroj: konkurenčné_inhibition_es.SVG: *konkurenčné_inhibície.SVG: autor Jerry Crimson Mann, upravený Timvickersom, vektorizovaný spoločnosťou Fvasconcellosderivative Work: Rution (Talk) Derivative Work: Bekerr [verejná doména]

[TOC]

Katalýza

Katalyzátor je molekula schopná zmeniť rýchlosť chemickej reakcie bez toho, aby sa pri tejto reakcii spotrebovala.

Chemické reakcie zahŕňajú energiu: počiatočné molekuly zapojené do reaktantov alebo reaktanty začínajú stupňom energie. Aby sa dosiahol „stav prechodu“, absorbuje sa ďalšie množstvo energie. Následne sa Energy vydáva s výrobkami.

Energetický rozdiel medzi reaktantmi a produktmi je vyjadrený ako ∆G. Ak sú energetické hladiny produktov vyššie ako reaktory, reakcia je koncová a nie spontánna. Na rozdiel od toho, ak je energia produktov nižšia, reakcia je exergonická a spontánna.

Táto reakcia je však spontánna, neznamená to, že sa to stane značnou rýchlosťou. Rýchlosť reakcie závisí od ∆G* (hviezdička sa vzťahuje na aktivačnú energiu).

Čitateľ si musí udržiavať tieto pojmy, aby bol schopný pochopiť, ako dochádza k fungovaniu enzýmov.

Môže vám slúžiť: Cinase: Charakteristiky, typy, funkcie

Enzýmy

Čo je enzým?

Enzýmy sú biologické molekuly neuveriteľnej zložitosti, tvorené hlavne proteínmi. Proteíny sú zase dlhé reťazce aminokyselín.

Jednou z najvýznamnejších charakteristík enzýmov je jeho špecifickosť v bielej molekule - táto molekula sa nazýva substrát.

Charakteristiky enzýmov

Enzýmy existujú niekoľkými spôsobmi. Niektoré sú úplne zložené z proteínov, zatiaľ čo iné majú regióny neproteínovej povahy nazývané kofaktory (kovy, ióny, organické molekuly atď.).

Apoenzým je teda enzým bez jeho kofaktora a kombinácia apoenzýmu a jeho kofaktora sa nazýva holoenzým.

Sú molekuly značne veľkej veľkosti. Avšak iba malé enzýmové miesto sa zúčastňuje priamo na reakcii so substrátom a táto oblasť je aktívnym miestom.

Keď reakcia začína, enzým je spojený so svojím substrátom, keď je kľúč pripojený k jeho zámku (tento model je zjednodušením skutočného biologického procesu, ale slúži na ilustráciu procesu).

Všetky chemické reakcie, ktoré sa vyskytujú v našom tele, sú katalyzované enzýmami. V skutočnosti, ak by tieto molekuly neexistovali, museli by sme čakať stovky alebo tisíce rokov, aby sa reakcie dokončili. Preto musí byť regulácia enzymatickej aktivity kontrolovaná veľmi špecifickým spôsobom.

Nomenklatúra a klasifikácia enzýmov

Keď vidíme molekulu, ktorej meno končí v -asas, môžeme si byť istí, že ide o enzým (hoci existujú výnimky z tohto pravidla, napríklad Tripsin). Toto je dohovor, ktorý označuje názov enzýmov.

Existuje šesť základných typov enzýmov: oxidorreduktázy, prenosy, hydrolázy, liasas, izomerázy a ligy; Zodpovedné: redoxné reakcie, prenos atómov, hydrolýza, pridanie dvojitých väzieb, izomerizácia a spojenie molekúl.

Môže vám slúžiť: LAC OPERON: Objav a funkcia

Ako fungujú enzýmy?

V časti katalýzy uvádzame, že rýchlosť reakcie závisí od hodnoty ∆G*. Čím väčšia je táto hodnota, reakcia je čoraz viac pomalá. Enzým je zodpovedný za zníženie uvedeného parametra - čím sa zvyšuje rýchlosť reakcie.

Rozdiel medzi produktmi a reaktantmi zostáva rovnaký (enzým ho neovplyvňuje), ako aj ich rozdelenie. Enzým uľahčuje tvorbu prechodu štátu.

Enzymatické inhibítory

V kontexte štúdie enzýmov sú inhibítory látky, ktoré znižujú aktivitu katalyzátora. Sú klasifikované do dvoch typov: konkurencieschopné a nekonkurenčné inhibítory. Tí prvého typu súťažia s substrátom a ostatní nie.

Všeobecne je proces inhibície reverzibilný, hoci niektoré inhibítory môžu zostať spojené s enzýmom takmer natrvalo.

Príklady

V našich bunkách je široké množstvo enzýmov - a v bunkách všetkých živých bytostí. Najznámejšie sú však tie, ktoré sa zúčastňujú na metabolických trasách, ako je glykolýza, cyklus Krebs, elektrónový dopravný reťazec,.

Sukcinátdehydrogenáza je enzým oxidortovaného typu, ktorý katalyzuje oxidáciu sukcinátu. V tomto prípade reakcia zahŕňa stratu dvoch atómov vodíka.

Rozdiel medzi biologickými katalyzátormi (enzýmy) a chemickými katalyzátormi

Existujú chemické katalyzátory, ktoré, rovnako ako biologické, zvyšujú rýchlosť reakcií. Existujú však pozoruhodné rozdiely medzi oboma typmi molekúl.

Enzým katalyzované reakcie sa vyskytujú rýchlejšie

Po prvé, enzýmy dokážu zvýšiť rýchlosť reakcií v rozkazoch veľkosti blízko 10⁶ Až 10¹². Chemické katalyzátory tiež zvyšujú rýchlosť, ale iba niekoľko rádov.

Môže vám slúžiť: fauna a flóra peruánskeho mora

Väčšina enzýmov pracuje na fyziologických podmienkach

Keďže sa biologické reakcie vykonávajú vo vnútri živých bytostí, ich optimálne podmienky obklopujú fyziologické hodnoty teploty a pH. Chemici, medzitým potrebujú drastickú teplotu, tlakové a kyslé podmienky.

Špecifickosť

Enzýmy sú veľmi špecifické pri reakciách, ktoré katalyzujú. Vo väčšine prípadov pracujú iba s substrátom alebo s niekoľkými. Špecifickosť sa vzťahuje aj na typ výrobkov, ktoré vyrábajú. Rozsah substrátov chemických katalyzátorov je oveľa širší.

Sily, ktoré určujú špecifickosť interakcie medzi enzýmom a jeho substrátom, sú rovnaké, že diktujú tvorbu samotného proteínu (interakcie van der Waals, elektrostatické, vodíkové a hydrofóbne väzby).

Enzymatická regulácia je presná

Nakoniec majú enzýmy väčšiu regulačnú kapacitu a ich aktivita sa líši podľa koncentrácie rôznych látok v bunke.

Spomedzi regulačných mechanizmov nachádzame reguláciu alestrickej kontroly, kovalentná modifikácia enzýmov a variácia množstva enzýmu, ktorý je syntetizovaný.

Odkazy

1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). Biochémia. Obrátil som sa.
2. Campbell, m. Klimatizovať., & Farrell, s. Ani. (2011). Biochémia. Šieste vydanie. Thomson. Brooks/cole.
3. Devlin, T. M. (2011). Učebnica biochémie. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochémia: text a atlas. Edimatizovať. Pan -American Medical.
5. Mougies, v. (2006). Biochémia cvičenia. Ľudská kinetika.
6. Müller-esterl, w. (2008). Biochémia. Základy pre medicínu a vedy. Obrátil som sa.
7. Poortmans, J.R. (2004). Zásady biochémie cvičenia. Karger.
8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biochémia. Edimatizovať. Pan -American Medical.