Charakteristiky, štruktúra a funkcie tropomiozínu

Ten tropomiozín Je to jeden z troch proteínov, ktoré sú súčasťou tenkých vlákien v myofibríloch svalových buniek svalu kostrového svalu stavovcov a svalových buniek niektorých bezstavovcov.

Je spojený hlavne s aktínovými vláknami vo svalových myofibrílkoch, ale existujú správy, ktoré naznačujú, že hoci v menšej miere môže byť tiež spojený s aktínovými vláknami cytoskeletu buniek ne -muscle Cytoskeleton.

Atómový model tropomiocínu (zdroj: PIP ~ Commonswiki sa predpokladá (na základe nárokov na autorské práva). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativeCommons.Org/licencie/By-SA/3.0/)] Via Wikimedia Commons)

Bol izolovaný a kryštalizovaný prvýkrát medzi rokmi 1946 a 1948 prostredníctvom protokolov podobných protokolom, ktoré sa používali pred rokmi na získanie aktínu a myozínu, dva najhojnejšie proteíny v myofilamentoch.

V bunkách kostrových svalov predstavuje tropomiozín spolu s troponínom, regulačným proteínovým duom, ktorý pôsobí ako „senzor“ vápnika, pretože jeho inhibičné spojenie s aktínovými vláknami sa po spojení s iónmi vápnikom obráti, že vstupujú do bunky v reakcii na odpoveď na nervové podnety, ktoré riadia kontrakciu.

[TOC]

Charakteristika

V bunkách stavovcov je tropomiozín vždy ako súčasť tenkých vlákien vo svalových myofibriloch, ako je pruhovaný sval a hladký sval, kde uplatňuje regulačné funkcie.

Vedci opísali tropomiozín ako asymetrický proteín, pomerne stabilný proti tepla (termostabilný), ktorého polymerizácia sa zdá, že závisí od iónovej koncentrácie média, kde sa nachádza.

Patrí do veľkej a komplexnej rodiny vláknitých a špirálových proteínov, ktoré sú široko distribuované medzi eukaryoty. U stavovcov sú tropomiozíny klasifikované do dvoch veľkých skupín:

Môže vám slúžiť: voda Peptonada: Nadácia, príprava a použitia

- S vysokou molekulovou hmotnosťou (medzi 284-281 aminokyselinami).

- Nízka molekulová hmotnosť (medzi 245-251 aminokyselinami).

Všetky izoformy, keď sa skúmajú samostatne, majú množstvo aminokyselinových odpadov, ktoré je 40 40. Existuje hypotéza, ktorá navrhuje, že každá z týchto „skupín“ aminokyselín interaguje s aktínovým monomérom, keď oba proteíny tvoria komplex v tenkých vláknach.

Cicavce obsahujú najmenej 20 rôznych izoforiem tropomiozínu, kódované štyrmi génmi, ktoré sú exprimované prostredníctvom alternatívnych promótorov a ktorých produkty (RNAM) sú spracované rezmi a alternatívnymi zoskupeniami („Zrezanie“).

Niektoré z týchto izoforiem majú diferenciálnu expresiu. Mnohé z nich sú tkaniny a štádia, pretože niektoré sa nachádzajú v určených svalových tkanivách a môže sa stať, že sú vyjadrené iba v konkrétnom momente vývoja.

Štruktúra

Tropomiozín je proteín DiMérica, ktorý sa skladá z dvoch polypeptidových alfa haly zvinutých dohromady, viac alebo menej 284 aminokyselinových odpadov, s molekulovou hmotnosťou blízko 70 kDa a dĺžkou viac ako 400 nm.

Pretože môže existovať viac izoforiem, jej štruktúra môže byť zložená z dvoch rovnakých alebo dvoch rôznych molekúl, čím sa vytvorí homodimicky alebo heterodimérny proteín. Tieto sa líšia z hľadiska „sily“, s ktorou sa viažu na aktínové vlákna.

Molekuly tropomiozínu, tiež vláknitým spôsobom, sa nachádzajú v oblastiach „drážky“, ktoré existujú medzi aktínovými polymérovými reťazcami, ktoré tvoria pramene aktínu s jemnými vláknami jemných vlákien. Niektorí autori opisujú svoju asociáciu ako „komplementaritu formy“ medzi oboma proteínmi.

Môže vám slúžiť: Metanefrides

Sekvencia tohto proteínu je koncipovaná ako „flirt“ heptopeptidov (7 aminokyselín), ktoré sa opakujú, ktorých charakteristiky a individuálne vlastnosti podporujú stabilné balenie dvoch vrtule, ktoré tvoria jeho štruktúru a medzi ktorými sa vytvárajú miesta únie Za aktín.

Spoja medzi tropomiozínom a aktínovými vláknami je hlavne prostredníctvom elektrostatických interakcií.

N-terminálny koniec tropomiozínov je veľmi zachovaný medzi rôznymi svalovými izoformami. Toľko, že osem z prvých deviatich odpadov je identických od človeka k Drosophila (Ovocná muška) a 18 z prvých 20 N-terminálnych odpadov sa zachováva na všetkých stavovcoch.

Funkcia

Tropomiozín a troponín, ako je uvedené vyššie, tvoria regulačné duo svalovej kontrakcie kostrových a srdcových vlákien stavovcov a niektorých bezstavovcov.

Troponín je proteínový komplex tvorený tromi podjednotkami, jeden, ktorý reaguje na vápnik a spája sa s tým, druhý, ktorý sa viaže na tropomiozín a druhý, ktorý sa viaže na aktínové vlákna.

Každá molekula tropomiozínu je spojená s komplexom troponínu, ktorý reguluje pohyby prvého.

Keď je sval uvoľnený, tropomiozín sa nachádza v špeciálnej topológii, ktorá blokuje miesta Myosin Union v aktíne, čo zabraňuje kontrakcii.

Keď svalové vlákna dostávajú primeraný stimul, zvyšuje sa intracelulárna koncentrácia vápnika, ktorá spôsobuje konformačnú zmenu troponínu spojenej s tropomiozínom.

Konformačná zmena troponínu tiež indukuje konformačnú zmenu tropomiozínu, čo vedie k „oslobodeniu“ miest pôsobiaceho miliozínu a umožňuje vyskytnúť kontrakciu myofibrilov.

Môže vám slúžiť: Alpha vrtule: Čo je, štruktúra, dôležitosť

V bunkách, kde sa nachádza, v bunkách, kde sa nachádza, tropomiozín zjavne plní štrukturálne funkcie alebo v regulácii bunkovej morfológie a mobility.

Tropomiozín ako alergén

Tropomiozín bol poukázaný ako jeden z najhojnejších alergénnych svalových bielkovín v prípadoch alergických reakcií spôsobených potravinami zvieracého pôvodu.

Je prítomný vo svalových a ne -lomkulárnych bunkách, stavovcoch aj bezstavovci. Niekoľko štúdií ukazuje, že alergické reakcie spôsobené kôrovcami, ako sú krevety, kraby a homáre.

Predpokladá sa, že tento proteín sa správa ako alergén krížovej reaktivity, pretože alergickí pacienti na krevety sú napríklad tiež pre iné kôrovce a mäkkýše, ktoré majú proteín s podobnými charakteristikami.

Odkazy

1. Ayuso, g. R. R., & Lehrer, s. B. (1999). Tropomyozín: Pan-Even v bezstavovci. Medzinárodný denník alergie a imunológie, 119, 247-258.
2. Dominguez, r. (2011). Tropomyosin: Zobrazený pohľad vrátnika na aktínové vlákno odhalil. Biofyzikálny časopis, 100(4), 797-798.
3. Farah, C., & Reinach, f. (Devätnásť deväťdesiatpäť). Komplex troponínu a regulácia kontrakcie svalov. Šarvák, 9, 755-767.
4. Phillips, G. N., Výplne, J. P., & Cohen, C. (1986). Štruktúra kryštálov tropomyozínu a regulácia svalov. Journal of Molecular Biology, 192, 111-131.
5. Ross, m., & Pawlina, W. (2006). Histológia. Text a atlas s korelovanými bunkami a molekulárnou biológiou (5. vydanie.). Lippinott Williams a Wilkins.