Charakteristiky, typy a selektíny funkcií

Ten Výber Sú to rodina glykoproteínov vytvorených polypeptidovými reťazcami, ktoré rozpoznávajú špecifické konformácie cukrov (uhľohydrátov), ​​ktoré sa nachádzajú na povrchu iných buniek a viažu sa na ne na nich. Z tohto dôvodu sa tiež nazývajú adhézne molekuly.

Tieto adhézne receptory sú známe pre svoju konzervovanú štruktúru. Predstavujú tri domény a tri rôzne glykoproteíny. Môžu byť vyjadrené ako povrchové molekuly, okrem toho, že sa ukladajú alebo fungujú ako rozpustné molekuly.

Molekulárna štruktúra p-selektínu. Prevzaté a upravené z: Neveu, Curtis [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licencie/By-SA/3.0)].

Na rozdiel od iných adhéznych molekúl pôsobia selektíny iba v interakciách bielych krviniek s vaskulárnym endotelom.

[TOC]

Charakteristika

Selektínmi sú všetky proteíny, ktoré obsahujú reťazové oligosacharidy, spojené kovalentnými väzbami na laterálne aminokyselinové reťazce (glykoproteíny). Sú to transmembránové molekuly, čo znamená, že prechádzajú cez lipidovú dvojvrstvu.

Zdieľajú charakteristiky veľmi podobné proteínom CLEC alebo LECTINAS typu C. Pretože ako lektíny typu C, selektíny vyžadujú na vykonanie križovatky vápnikové ióny.

Pôvod slova „selektín“ sa vzťahuje na skutočnosť, že tieto proteíny selektívne exprimujú vo vaskulárnych systémových bunkách a tiež obsahujú lektínovú doménu.

Niektorí autori zahŕňajú selektíny (glykoproteíny) v lektínoch, pretože sú to molekuly, ktoré sa viažu na cukry. Iní autori ich však odlišujú pod koncepciou, že lektíny rozpoznávajú iba uhľohydráty a pripoja sa k nim, zatiaľ čo selektíny nielen rozpoznávajú a spájajú cukry, ale sú tiež tvorené uhľohydrátmi.

Regulácia selektínov sa vyskytuje na transkripčnej úrovni prostredníctvom proteolytického spracovania, bunkovou klasifikáciou a regulovanými výrazmi glykozil-transferáz.

Selektíny majú krátku intracelulárnu doménu. Majú však tri extracelulárne domény, doménu typu epidermálneho rastového faktora, domény lektínových typov C a opakovacích jednotiek, podobne ako regulačné proteíny komplementu.

Môže vám slúžiť: HELE Cells: HISTÓRIA, CHARAKTICKY, CLEMNÝ CYKLA A POUŽITIE

Chlapci

Rodina selektínu sa skladá z troch rôznych typov glykoproteínov. Každý z nich je identifikovaný listom, ktorý označuje miesto, kde boli prvýkrát identifikované. Ďalej uvidíme každú z nich.

Selektín

Je tiež známy ako Sell, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL alebo TQ1. Nachádza sa v leukocytoch, teda „L“ selektínu. Je to zložka povrchu bunky. Tri domény sú: náprotivok z lektínov, epidermálny rastový faktor a dva opakovacie jednotky konsenzus.

Predstavuje niekoľko ligandov, to znamená, zvyčajne malé molekuly, ktoré tvoria komplex s biomolekulou, v tomto prípade proteín. Známe ligandy pre L-selektín sú nasledujúce.

Glycam1

Známy ako molekula -1 bunkovej adhézie v závislosti od glykozylácie, je to proteoglykánsky ligand, ktorý je exprimovaný v post -kapilárnych venóznych zápaloch a umožňuje lymfocytom ísť do krvného prúdu smerom k lymfoidným tkanivom.

CD34

Je to fosfografopoproteín, detegovaný v niekoľkých skupinách cicavcov, ako sú človek, potkany a myši.  Bola prvýkrát opísaná v hematopoetických kmeňových bunkách. Nachádzajú sa v rôznych bunkách, ale sú takmer výlučne spojené s hematopoetikou.

Madcam-1

Známy ako AD živica alebo bunková adhézna molekula v smere vaskulárnej sliznice (v angličtine, vaskulárna slizničná adhézna molekula 1). Je to extracelulárny proteín endotelu, ktorý je zodpovedný za určenie, do ktorého tkanivo došlo k lymfocytom, okrem nosenia cukrov, aby boli rozpoznávané L-selektín.

PSGL-1

Známy medzi inými synonymámi ako Selplg alebo CD162 je to glykoproteín, ktorý sa nachádza v endotelových bunkách a v leukocytoch. Môžete sa pripojiť k ďalším dvom typom selektínov. Zdá sa však, že predstavuje lepšiu afinitu k p-selektínu.

Môže vám slúžiť: Fungálne bunky: Charakteristiky, organely a funkcie

P-selektín

P-selektín je medzi inými známymi menami ako Selp, CD62, CD62P, GMP140, GRMP alebo LECAM3,. Nachádza sa na povrchu endotelových buniek, ktoré pokrývajú vnútorné okraje krvných ciev a krvných doštičiek.

P-selektín bol prvýkrát identifikovaný v krvných doštičkách. Preto názov proteínu nesie počiatočné „p“.

Štruktúra p-selektínu pozostáva z domény veľmi podobnej lektínu typu C na konci N EGF; to znamená konzervovanú proteínovú doménu s asi 30 až 40 aminokyselinovými odpadmi, s dvojakériovým β listami, po ktorom nasleduje slučka k krátkodobému bicatériovému p-terminálnemu listu.

Predstavuje tretiu kľuko podobnú komplementu proteínu na komplement, ako je napríklad doména Cub, ktorá sa vyznačuje tým, že je evolučne zachovaná proteínová doména a prezentuje sa asi 110 aminokyselinových odpadov.

Ligand s väčšou afinitou p-selektínu je PSGL-1, ako už bolo opísané v L-selektínových ligandoch. Na druhej strane tento proteín môže tiež tvoriť komplexy s inými molekulami, ako je sulfátovaný polysacharid nazývaný fukoidán a heparán sulfát.

E-selektín

Tento selektínový proteín je známy aj podľa nasledujúcich názvov: Sele, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 a ďalšie. Je exprimovaný výlučne v endotelových bunkách, ktoré sú aktivované malými proteínmi, ktoré nie sú schopné prekrížiť lipidovú dvojvrstvu bunky, nazývané cytokíny.

Štruktúra tohto proteínu pozostáva z 3 domén (ako sú zvyšok selektínov): doména podobná EGF, 6 jednotiek kontrolných proteínových modulov (tiež nazývaných Sushi domény) opakovanej SCR a transmembránovej domény.

Môže vám slúžiť: megacariocyty: Charakteristiky, štruktúra, formovanie, dozrievanie Reprezentácia molekulárnej štruktúry e-selektínového proteínu, ktorého domino je EGF. Prevzaté a upravené z: Jawahar Swaminathan a personál MSD v Európskom bioinformatickom inštitúte [Public Domain].

Ligand, ktorý tvorí komplexy s e-selektívnym, sú dosť rozmanité, ale tie, ktoré vynikajú, sú nasledujúce.

Sialyl-Lewis a

Tiež nazývané SLE A O CA19-9. Je to tetrasacharid v sére pacientov s rakovinou. Je známe, že sa podieľa na procese rozpoznávania bunkových buniek. Je exprimovaný konštitutívne v granulocytoch, monocytoch a lymfocytoch t.

Siall-lewis x

Je to tiež tetratasacharid ako sialyl-lewis a a má podobné funkcie. Je exprimovaný v granulocytoch a monocytoch a riadi nežiaduci výstup alebo únik týchto buniek počas zápalu.

PSGL-1

Aj keď je v p-selektíne zjavne účinnejšia, niektorí autori sa domnievajú, že forma odvodená z ľudského neutrofilu je tiež dosť účinná v e-selektíne. V skutočnosti sa domnievajú, že tento ligand je vo všeobecnosti základný pre tri typy selektínov.

Funkcia

Hlavnou funkciou selektínov je byť súčasťou procesu tvorby bielych krviniek (lymfocyty). Zúčastňujú sa tiež na imunitnej reakcii, na chronických a akútnych zápaloch v rôznych orgánoch tela, ako sú obličky, srdce a koža. Dokonca pôsobia v zápalových procesoch karcinogénnych metastáz.

Odkazy

1. Selektín. Zdroj: In.Wikipedia.orgán.
2. Selektín. Zdroj: In.Wikipedia.orgán.
3. CA19-9. Zdroj: In.Wikipedia.orgán.
4. E-selektín. Zdroj: In.Wikipedia.orgán.
5. X. Zou, v.R. Shinde Patil, n.M. Dagia, L.Do. Smith, m.J. Wargo, K.Do. Interliggi, C.M. Lloyd, D.F. Odpaliská, b. Walcheck, m.B. Lawrence, D.J. Goetz (2005). PSGL-1 odvodený z ľudských neutrofilov je vysokoúčinný ligand pre e-selektín exprimovaný Edotel express pod prietokom. American Journal of Physiology. Fyziológia buniek.
6. Klimatizovať. Zákon (2001). Funkcie selektínov. Výsledky a problémy v diferenciácii buniek.
7. Výber. Získané z: WellPath.Uniovi.je.
8. J.H. Pérez & C.J. Montoya. Molekuly adhézie. Zdroj: Encolombia.com.
9. Do.C. Sanguineti a J.M Rodríguez-Tafur (1999). Adhézia a kožné molekuly. Peruánska dermatológia.
10. Tón.F. Tedder, D.Do. Steeber, a. Chen, P. Engel (1995). Selektíny: vaskulárne adhézne molekuly. Denník.