Štruktúra OVOALBúmin, funkcie, denaturácia

Ten vajíčka Je to najhojnejší proteín „jasného“ vtákov vtákov. Patrí do proteínovej rodiny známeho ako „Serpiny“ alebo „inhibítory sérínových proteasov“, čo je mimoriadne rozmanitá skupina eukaryotov (zahŕňa viac ako 300 homológnych proteínov).

Bol to jeden z prvých izolovaných proteínov s veľkou čistotou a vďaka prekvapivosti v reprodukčných štruktúrach vtákov sa to široko používa ako „model“ pri príprave „štandardov“ na štúdium štruktúry, vlastností , vlastnosti, vlastnosti, syntéza a sekrécia mnohých proteínov.

Molekulárna štruktúra OvalBúmina (Zdroj: Jawahar Swaminathan a MSD zamestnanci v Európskom bioinformatickom inštitúte [verejná doména] cez Wikimedia Commons)

Z percentuálneho vyjadrenia, vajíčko vajíčko zahŕňa 60 a 65% celkového obsahu bielkovín v vaječnom bielom, ale na rozdiel od ostatných členov rodiny proteínov SERPINS nemá aktivitu ako inhibítor proteázy.

Kuracie vajcia majú tiež ďalšie bielkoviny:

- Ovotransferrin, tiež nazývaný conalbúmina, čo predstavuje 13% celkového obsahu bielkovín

- Ovomukoid, glykoproteín, ktorý obsahuje 11% z celkového počtu

- Ovomucín, ďalší sulfátovaný glykoproteín, ktorý predstavuje 3.5%

- Hladká alebo muramidáza, ktorá tiež obsahuje 3.5% čistého proteínu

- Globulíny, ktoré predstavujú 4%

Syntéza vajíčok vajíčok sa vyskytuje zo zmesi sprostredkovateľských peptidov počas tranzitu vajíčok cez vajíčko vtákov a existujú správy, že transkripcia zapojených génov sa vyskytuje iba v reakcii na prítomnosť estrogénu, sexuálneho hormónu.

[TOC]

Štruktúra

OvolBúmin je monomérna fosfografická molekulová hmotnosť približne 45 kDa a izoelektrický bod blízko 4.5. Vo svojej štruktúre preto existuje veľa miest na fosforyláciu a glykozyláciu, ktoré sú veľmi časté post -translačné modifikácie v proteínoch.

Môže vám slúžiť: vývojová biológia: história, aké štúdie, aplikácie

Tento proteín je kódovaný génom 7.700 párov báz, charakterizovaných prítomnosťou 8 exónov rozptýlených s 7 intrónmi, takže je intuitatívne, že jeho posol trpí viacnásobnými post-transcriptívnymi modifikáciami na vykonanie zrelého proteínu.

Ovalbumín kuracích vajíčok má 386 aminokyselinový odpad a ukázalo sa, že čistá forma tohto proteínu pozostáva z troch podtried známych ako A1, A2 a A3, ktoré sa vyznačujú obsahom dvoch, jednej a žiadnej fosfátovej skupiny.

Pokiaľ ide o terciárnu štruktúru, aminokyselinová sekvencia vajícky z overenia odhaľuje prítomnosť 6 cysteínových zvyškov, medzi ktorými sa tvoria štyri disulfidové mosty. Niektoré štrukturálne štúdie navyše dokázali, že N-terminálny koniec tohto proteínu je acetylovaný.

Siež-vajíčka

Keď sa vajcia ukladajú, je upravená štruktúra ovalbumínu a vytvára to, čo je známe v literatúre ako Siež-ovalbumín, ktorý je stabilnejšou formou proti tepla a vytvára sa v dôsledku mechanizmov výmeny medzi disulfidmi a sulflorilmi.

Okrem teploty skladovania sa vytvára aj tento „tvar“ vajíčok v vaječníku v závislosti od vnútorného pH vajíčok, ktoré možno očakávať v akomkoľvek type proteínu v prírode.

Ten Siež-Ovalbumín je teda, ku ktorému sú niektoré ľudia po požití vajíčok pripisované niektoré reakcie precitlivenosti, ktoré utrpeli niektorí ľudia po požití vajíčok.

Funkcia

Aj keď vajíčko patrí do rodiny proteínu charakterizovanej jeho aktivitou ako inhibítory proteázy, nemá inhibičnú aktivitu a jeho funkcia nebola úplne objasnená.

Predpokladá sa však, že potenciálnou funkciou tohto enzýmu je preprava a skladovanie kovových iónov z a z embrya. Iní autori navrhli, že to tiež funguje ako výživový zdroj embrya počas jeho rastu.

Môže vám slúžiť: Noxa

Z experimentálneho hľadiska predstavuje OvoalBúmina jeden z hlavných proteínov „modelu“ pre rôzne štrukturálne, funkčné, systémy študijného štúdia syntézy a sekrécie proteínov, takže bol veľmi dôležitý pre pokrok vo vedeckých záležitostiach.

Funkcie pre potravinársky priemysel

Okrem toho vzhľadom na skutočnosť, že je to jeden z najhojnejších bielkovín v kuracích vajcia.

V kulinárskom aspekte sa overalbumín, ako aj zvyšok bielkovín vaječného biele rozptyl.

Denaturácia

Pretože vajíčko má početné sulfhydrilné skupiny, je to pomerne reaktívny a ľahko denatulovateľný proteín.

Teplota denaturácie vajícky je medzi 84 a 93 ° C, ktorá je 93, ktorá charakterizuje tvar Siež-OvolBúmin, ktorý je stabilnejší pri vyšších teplotách. Denaturácia tepelného vajíčok vedie k tvorbe charakteristických belatých „gélov“, ktoré sa pozorujú počas varenia vajíčok.

Vyprážané vajcia (Zdroj: Whatmidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licencie/By-SA/4.0)] Via Wikimedia Commons)

PH je tiež dôležitým faktorom, keď sa zvažuje denaturácia tohto proteínu, ako aj typ a koncentrácia solí. Pre vajíčko je denaturačné pH okolo 6.6.

Môže vám slúžiť: Tropická džungľa: flóra, fauna, vlastnosti, podnebie, reliéf

Za rôznych podmienok denaturácie majú molekuly v Ovoalbumíne vysokú tendenciu pridávať sa, proces, ktorý sa zvyčajne dá zrýchliť pridaním solí a zvýšením teploty.

Schopnosť vajíčok vajíčok a iného proteínu vaječného bieleho tvorby gélových štruktúr, keď sú zahrievané, ako aj ich schopnosť spájať molekuly vody a fungovať ako emulgátory, sú tie, ktoré im dávajú najdôležitejšie funkčné charakteristiky a dôvod, prečo sú Využívané najmä v potravinárskom priemysle.

Proces denaturalizácie tohto proteínu bol veľmi užitočný na skúmanie prechodných mechanizmov medzi stavmi tuhých a gélov, ako aj na štúdium účinku, ktorý musia rôzne typy solí rôznymi koncentráciami (iónová sila) na integritu bielkovina.

Odkazy

1. Huntington, J. Do., & Stein, P. A. (2001). Štruktúra a vlastnosti ovalbumínu. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, T., Kitabatake, n., & Doi, a. (1989). Irmálna denaturácia a tvorba lineárnych agregátov ovalbumínu. Potravné hydrokolidy, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D., Soundry, r. H., Moir, a. J., Fothergill, L. Do., & Fothergill, J. A. (1981). Kompletná aminokyselinová sekvencia sliepka ovalbumínu. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
4. Phillips, G. Ani., & Williams, P. Do. (Eds.). (2011). Príručka potravinových bielkovín. Elsevier.
5. Bold-O'donnell, e. (1993). Rodina ovalbumínových proteínov sér. Febs Letters, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, D. Siež., & Theis, h. W. (1959). Biosyntéza ovalbumínu. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, m. Klimatizovať., Salem, m., & Javed, K. (2018). Potravinové materiály Veda v priemysle prášku vajec. V úlohe materiálových vedy v bioinžinierstve potravín (PP. 505-537). Akademická tlač.
8. Weijers, m., Barneveld, P. Do., Cohen Stuart, m. Do., & Visschers, r. W. (2003). Tepelne indukovaná denaturácia a agregácia ovalbumínu pri neutrálnom pH opísanom ireverzibilnou kinetikou lesov. Proteínová veda: publikácia Protein Society, 12 (12), 2693-2703.