Charakteristiky maltázy, syntéza a funkcie

Ten Maláka, Tiež známa ako a-glukozidáza, kyslá maltáza, invertovaná glukóza, glukozidasukráza, a-glukozidáza lyzozomálna alebo maltasa-glucoamilas.

Patrí do triedy hydroláz, konkrétne k podtriede glykozidáz, ktoré sú schopné prelomiť a-glukozidické väzby medzi glukózovými zvyškami (EC. 3.2.1.dvadsať). Táto kategória zoskupuje rôzne enzýmy, ktorých špecifickosť je zameraná na exo-hydrolýzu Terminal glykozidov United pomocou a-1,4 väzieb.

Reakcia katalyzovaná maltázou. Vľavo molekula maltózy a doprava Dve molekuly glukózy v dôsledku hydrolýzy (zdroj: D.do.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecomins.Orglikánicia-SA3.0)].JPG Via Wikimedia Commons)

Niektoré malty sú schopné hydrolyzujúcich polysacharidov, ale s oveľa nižšou rýchlosťou. Všeobecne platí, že po pôsobení malty sa uvoľňujú zvyšky a-d-glukózy, ale enzýmy rovnakej podtriedy môžu hydrolyzovať β-glykanos, čím sa uvoľňujú zvyšky β-d-glykózy.

Existencia maltázových enzýmov bola pôvodne demonštrovaná v roku 1880 a teraz je známe, že nie je prítomná iba u cicavcov, ale aj v mikroorganizmoch, ako sú kvasinky a baktérie, ako aj v mnohých horných rastlinách a obilninách.

Príklad dôležitosti aktivity týchto enzýmov súvisí s Sacharomyces cerevisiae, Mikroorganizmus zodpovedný za výrobu piva a chleba, ktorý je schopný degradovať maltózu a maltotriosu vďaka skutočnosti, že má enzýmy maltáz, ktorých výrobky sa metabolizujú smerom k charakteristickým fermentatívnym produktom tohto organizmu.

[TOC]

Charakteristika

U cicavcov

Maltáza je amfipatický proteín spojený s membránou črevných kefových buniek. Izoenzým je tiež známy ako kyslá maltáza, ktorá sa nachádza v lyzozómoch a je schopná hydrolyzovať rôzne typy glukozidných väzieb v rôznych substrátoch, nielen väzbách na maltózu a a-1,4 väzieb. Oba enzýmy zdieľajú mnoho štrukturálnych charakteristík.

Môže vám slúžiť: taxonomické kategórie

Lysozomálny enzým má približne 952 aminokyselín a je vyhlásený po translácii glykozyláciou a odstraňovaním peptidu na koncoch N- a C-koncov.

Štúdie vykonané s enzýmom z čreva potkanov a ošípaných ukazujú, že u týchto zvierat enzým pozostáva z dvoch podjednotiek, ktoré sa navzájom líšia, pokiaľ ide o niektoré fyzikálne vlastnosti. Tieto dve podjednotky vyplývajú z toho istého polypeptidového prekurzoru, ktorý je rezaný proteolyst.

Na rozdiel od ošípaných a potkanov, enzým u ľudí nemá dve podjednotky, ale je to jedna, s veľkou molekulárnou a vysoko glykosilatednou hmotnosťou (podľa N- a Ani-glykozylácia).

V kvasinkách

Maltsa de Name, kodifikované genom Zlo62, Váži 68 kDa a je cytoplazmatický proteín, ktorý existuje ako monomér a hydroluje široké spektrum a-glukozidov.

V kvasinkách je v telomerických oblastiach piatich rôznych chromozómov kódovaných päť izoenzýmov. Každý gén kódujúci lokus Zlý Zahŕňa tiež génový komplex všetkých génov zapojených do metabolizmu maltózy vrátane priepustných a regulačných proteínov, akoby to bol opeón.

V rastlinách

Ukázalo sa, že enzým prítomný v rastlinách je citlivý na teploty väčšie ako 50 ° C a že k maltáze sa vyskytuje vo veľkých množstvách v klíčených a negermovaných obilninách.

Okrem toho, počas degradácie škrobu je tento enzým špecifický pre maltózu, pretože nekonáva na iné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy.

Syntéza

U cicavcov

Črevná maltáza ľudí je syntetizovaná ako jeden polypeptidový reťazec. Sacharidy bohaté na odpadky z rúk sú kotranduktívne pridané glukoziláciou, ktorá podľa všetkého chráni proteolytickú degradačnú sekvenciu.

Môže vám slúžiť: fikológia

Štúdie o biogenéze tohto enzýmu preukazujú, že je zostavený ako molekula s vysokou molekulovou hmotnosťou v stave „pripojenej k membráne“ endoplazmatického retikula a že je následne spracovaná pankreatickými enzýmami a „re-glykosylovanými“ v golgi. komplex.

V kvasinkách

V kvasinkách je v telomerických oblastiach piatich rôznych chromozómov kódovaných päť izoenzýmov. Každý gén kódujúci lokus Zlý Zahŕňa tiež génový komplex všetkých génov zapojených do metabolizmu Maltosa vrátane priepustných a regulačných proteínov.

V baktériách

Maltosa metabolizmus v baktériách, ako napríklad A. coli, Je veľmi podobný systému laktózy, najmä v genetickej organizácii operátora zodpovedného za syntézu regulačných proteínov, dopravníka a enzymatickej aktivity na substráte (MALTASE).

Funkcia

Vo väčšine organizmov, kde bola zistená prítomnosť enzýmov, ako je maltáza, tento enzým hrá rovnakú úlohu: degradácia disacharidov, ako je maltóza, aby sa získali rozpustné sacharidové produkty ľahšie metabolizovateľné metabolizovateľné.

V čreve cicavcov má Maltázy kľúčovú úlohu v konečných krokoch degradácie škrobu. Nedostatky v tomto enzýme sa zvyčajne pozorujú v patológiách, ako je glykogenéza typu II, ktorá súvisí s ukladaním glykogénu.

V reakciách baktérií a kvasiniek katalyzovaných enzýmami tohto typu predstavujú dôležitý zdroj glukózovej energie, ktorá vstupuje do glykolytickej dráhy na fermentatívne účely alebo nie.

V rastlinách sa maltáza spolu s amylázami podieľa na degradácii endospermu v semenách, ktoré sú „spia“ a ktoré sú aktivované gibberellínmi, regulačnými hormónmi rastu rastlín, ako predpoklad k klíčení.

Môže vám slúžiť: Vodný potravinový reťazec: úrovne a organizmy

Okrem toho, mnoho priechodných rastlín produkujúcich škroby počas dňa má špecifické maltázy, ktoré prispievajú k degradácii svojich sprostredkovateľov metabolizmu v noci, a bolo zistené, že chloroplasty sú hlavným miestom skladovania maltózy v týchto organizmoch v týchto organizmoch v týchto organizmoch.

Odkazy

1. Auricchio, f., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Ďalšie čistenie a charakterizácia kyseliny A-glukosidae. Biochemický časopis, 108, 161-167.
2. Danielsen, e. M., Sjostrom, h., & Noren, alebo. (1983). Biosyntéza črevných mikrovillárnych proteínov. Biochemický časopis, 210, 389-393.
3. Davis, W. Do. (1916). Iii. Distribúcia mimo Malalase v rastlinách. Funkcia mimo Malalase v degradácii škrobu a jej vplyvom na amyloklastickú aktivitu materiálov materiálov. Biochemický časopis, 10(1), 31-48.
4. Výťažok. Portál bioinformatických zdrojov. (n.d.). Zdroj z enzýmu.Výťažok.orgán
5. Lu, a., Gehan, J. P., & Shakyy, T. D. (2005). Denná dĺžka a cirkadiánne účinky na degradáciu škrobu a metabolizmus maltózy. Fyziológia rastlín, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. A., Sterchi, e. A., & Lentze, m. J. (1988). Štruktúra, biosyntéza a glykozylácia ľudského tenkého čreva. The Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
7. Needleman, r. (1991). Vypnúť. Molekulárny mikrobiológia, 5(9), 2079-2084.
8. Výbor pre nomenklatúru Medzinárodnej únie biochémie a molekulárnej biológie (NC-IBMB). (2019). Zdroj z Qmul.Ac.Uk.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, alebo.,... ploeg, v. der. (Devätnásť deväťdesiatpäť). Glykogenéza typu II (Deficitu o kyseline MALCA). Svalová a nervy, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Štúdie dormancie na semenách Avena Fatua. Kanadský denník botaniky, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, O., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Štruktúra a špecifickosť amfifilného ošípaného čreva Microvillus malase/glucoamyláza a špecifickosť. Európsky denník biochémie, 126, 559-568.