Charakteristiky smozýmov, štruktúra, funkcie

Ten Smoríny Sú to hydrolytické enzýmy široko distribuované v prírode schopné hydrolyzovať glukozidné väzby peptidoglykánu v stene baktérií. Sú prítomné v rastlinách a zvieratách a fungujú ako obranný mechanizmus proti bakteriálnym infekciám.

Objav týchto enzýmov siaha až do roku 1922, keď si Alexander Fleming uvedomil, že existuje proteín, ktorý mal katalytickú kapacitu lisarových baktérií v niektorých tkanivách a ľudských sekrétoch.

Grafické znázornenie štruktúry plynulosti (Zdroj: Jawahar Swaminathan a zamestnanci MSD v Európskom bioinformatickom inštitúte [verejná doména] prostredníctvom Wikimedia Commons)

Vďaka svojmu ľahkému získaniu a malej veľkosti, lyzozy. V súčasnosti sa používa ako modelový systém v chémii, enzýme, kryštalografii a proteínovej molekulárnej biológii.

Smozým je „bakteriolitický“ enzým, ktorý sa špecializuje na hydrolýzu baktérií gram -pozitívnych gramových gramov p -1,4.

Má rôzne funkcie, tráviace aj imunologické, vo všetkých organizmoch, kde sa vyjadruje a používa ako biotechnologický zdroj na niekoľko účelov.

[TOC]

Charakteristika

Hladkosť je vyjadrená hlavnými skupinami živých organizmov na planéte, ale sú obzvlášť hojné u zvierat a z nich sa vyčistilo a študovali viac.

U ľudí je lyzzým vo vysokých koncentráciách v rôznych tekutinách a tkanivách, ako je pečeň, chrupavka, sliny, hlien a slzy. Je exprimovaný hematopoetickými bunkami a nachádza sa tiež v granulocytoch, monocytoch a makrofágoch, ako aj v iných prekurzorových bunkách kostnej drene kostnej drene.

Môže vám slúžiť: hrubý endoplazmatický retikula

Smozymy rastlinného pôvodu hydrolyzujú substráty podobné tým, ktoré používajú iné úzko príbuzné enzýmy známe ako chitinázy, z tohto dôvodu môžu tiež hydrolyzovať väzby v chitíne, aj keď s menšou účinnosťou.

Druhy plynulosti zvierat a ich vlastnosti

V živočíšnej kráľovstve boli opísané najmenej tri typy plynulosti:

-Hladký C („C“ z “cinvenčné „alebo“cHicken ", Čo znamená kuracie mäso v angličtine)

-SmoZým G („G“ z “gHúbka“, Čo znamená hus v angličtine) a

-Hladký typ I („i“ z “Jonvertebrates ”)

Tri triedy smoothies sa navzájom líšia, pokiaľ ide o ich aminokyselinové sekvencie, ich biochemické charakteristiky a ich enzymatické vlastnosti.

Slears Typ C

Táto hladkosť sa považuje za „modelové“ enzýmy tejto rodiny, pretože slúžili ako model pre štúdie štruktúry a funkcií. Sú známe ako typ „C“ angličtiny “Kurča„Keďže boli prví izolovaní z kuracích vajíčok.

V tejto triede sú hladkosť produkovaná väčšinou stavovcov, najmä vtákmi a cicavcami. Zahŕňa tiež enzýmy prítomné v niektorých článkonožci, ako sú Lepidoptera, Diptera, niektoré arachnidy a kôrovce.

Sú to malé enzýmy, pretože majú molekulovú hmotnosť, ktorá nepresiahne 15 kDa. Sú to základné proteíny s vysokými izoelektrickými bodmi.

Slears Typ G

Prvá plynulosť tohto typu bola identifikovaná vo vajci čistá.

V niektorých prípadoch sú hladké hladiny typu Gy v vaječných bielych vtákoch v vaječných bielkov.

Môže vám slúžiť: Lenticela

Táto plynulosť je tiež prítomná v bivalových mäkkýšoch a niektorých tunikátoch. Sú to o niečo väčšie proteíny ako proteíny typu C, ale ich molekulová hmotnosť zvyčajne nepresahuje 25 kDa.

Slears Typ I

Táto plynulosť je prítomná predovšetkým u zvierat bezstavovcov. Jeho prítomnosť bola stanovená v Anélidos, echinodermoch, kôrovcoch, hmyzu, mäkkýšoch a nematódach a chýba u cicavcov a iných stavovcov.

Majú kyslejšie izoelektrické body ako body proteínov typu C a typu G.

Štruktúra

Tri typy živočíšnych enzýmov opísaných v predchádzajúcej časti majú pomerne podobné trojrozmerné štruktúry.

Hladkosť ľudí je hladký typ C a bol prvým z týchto enzýmov, ktoré sa mali študovať a štrukturálne charakterizovať. Je to malý proteín s 130 aminokyselinovým odpadom a je kódovaný génom umiestneným na chromozóme 12, ktorý má 4 exóny a 3 intróny.

Jeho štruktúra je rozdelená do dvoch domén: jedna známa ako doména α A ďalší ako β doména. A doména a je tvorená štyrmi alfa halami a p doménou tvorená pomocou hárku β antipalelela a veľkej slučky.

Katalytické miesto enzýmu je v rozštepe, ktorá sa tvorí medzi oboma doménami a pre spojenie s substrátom má odpad z kyseliny glutámovej a kyseliny asparágovej. Okrem toho má najmenej šesť „subzitov“ známych ako A, B, C, D, E a F, schopné spojiť šesť po sebe nasledujúcich cukrov cukrov.

Funkcia

Hladkosť má nielen fyziologické funkcie v ochrane a bojovať proti bakteriálnym infekciám v organizmoch, ktoré ich vyjadrujú, ale ako už bolo komentované, bol veľmi užitočný ako enzýmový model z chemického, enzymatického a štruktúrneho hľadiska.

Môže vám slúžiť: epitelové bunky skvamózne

V súčasnom priemysle sa uznáva ako silný baktericíd a používa sa na zachovanie potravín a liekov.

Vďaka reakcii, ktorú tieto enzýmy katalyzujú, môžu pôsobiť na rôzne bakteriálne populácie a meniť stabilitu svojich stien, ktorá sa následne prekladá do bunkovej lýzy.

V spojení s inými podobnými enzýmami môže plynulosť pôsobiť na grampozitívne baktérie a na gramnegatívne baktérie, takže sa môžu považovať za časti antibakteriálneho „imunitného“ systému rôznych druhov organizmov.

V bielych krvinkách prítomných v krvi cicavcov majú tieto enzýmy dôležité funkcie pri degradácii napadnutia mikroorganizmov, takže sú nevyhnutné pre imunitný systém ľudí a iných cicavcov.

Smozýmy v rastlinách v podstate plnia rovnaké funkcie ako u zvierat, ktoré ich vyjadrujú, pretože sú prvou obrannou líniou proti bakteriálnym patogénom.

Odkazy

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Lyzozýmy v zvieracom kráľovstve. J. Biosci., 35(1), 127-160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lyzozým: paradigmatická molekula pre výskum proteínovej štruktúry, funkcie a nesprávneho skladania. Chemický akt, 357, 168-172.
3. Pozerať sa. (1977). Lyzozým: Stručná recenzia. Postgraduálny lekársky denník, 53, 257-259.
4. Sahoo, n. R., Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, T. Klimatizovať., Dayal, s., & Sahoo, m. (2012). Lyzozýme v hospodárskych zvieratách: Sprievodca výberom výberu. Journal of Animal Science Advances, 2(4), 347-360.
5. Wohlkönig, a., Huet, J., Loj., & Wintjens, r. (2010). Štrukturálne vzťahy v nadrodine lyzozýmu: významný dôkaz motívov podpisu glykozidovej hydrolázy. PLOS ONE, 5(11), 1-10.