Faktory, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu

Ten Faktory, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu Sú to agenti alebo podmienky, ktoré môžu modifikovať fungovanie enzýmov. Enzýmy sú triedou komplexných proteínov, ktorých funkciou je urýchliť biochemické reakcie. Tieto biomolekuly sú nevyhnutné pre všetky formy života, rastliny, huby, baktérie, protisti a zvieratá.

Enzýmy sú zásadné pri rôznych dôležitých reakciách pre organizmy, ako je eliminácia toxických zlúčenín, rozklad potravín a výroba energie.

Enzýmy sú teda ako molekulárne stroje, ktoré uľahčujú bunkové úlohy a pri mnohých príležitostiach je ich operácia ovplyvnená alebo uprednostňovaná za určitých podmienok.

Zoznam faktorov, ktoré ovplyvňujú enzymatickú aktivitu

Koncentrácia enzýmov

Keď sa koncentrácia enzýmov zvyšuje, rýchlosť reakcie sa zvyšuje úmerne. Stáva sa to však iba pre určitú koncentráciu, pretože v danom čase sa rýchlosť stáva konštantou. Je to preto, že ďalšie enzýmy už nemajú, na čo sa majú dodržiavať.

Táto vlastnosť sa používa na určenie aktivít enzýmov v sére (z krvného séra) na diagnostiku chorôb.

Koncentrácia substrátu

Zvýšením koncentrácie substrátu sa zvyšuje rýchlosť reakcie. Dôvodom je skutočnosť, že viac molekúl substrátu bude spolupracovať s enzýmovými molekulami, takže produkt sa vytvorí rýchlejšie.

Avšak prekročením určitej koncentrácie substrátu nebude mať vplyv na rýchlosť reakcie, pretože enzýmy by boli nasýtené a fungujú pri maximálnej rýchlosti.

pH

Zmeny koncentrácie vodíkových iónov (pH) výrazne ovplyvňujú enzýmovú aktivitu. Pretože tieto ióny majú záťaž, vytvárajú sily príťažlivosti a odporu medzi vodíkmi a iónovými väzbami enzýmov. Táto interferencia vytvára zmeny vo forme enzýmov, čo ovplyvňuje ich aktivitu.

Môže vám slúžiť: Half Löwenstein-Losen: Nadácia, príprava a použitie

Každý enzým má optimálne pH, v ktorom je maximálna reakčná rýchlosť. Optimálne pH pre enzým teda závisí od toho, kde normálne funguje.

Napríklad črevné enzýmy majú optimálne pH približne 7.4 (mierne základné). Naopak, enzýmy v žalúdku majú optimálne pH približne 2 (veľmi kyslé).

Slanosť

Koncentrácia predaja ovplyvňuje aj iónový potenciál a následne môže interferovať s určitými enzýmovými odkazmi, ktoré môžu byť súčasťou aktívneho miesta toho istého. V týchto prípadoch, rovnako ako v prípade pH, bude ovplyvnená enzymatická aktivita.

Teplota

Keď sa teplota zvyšuje, enzymatická aktivita sa zvyšuje a následne rýchlosť reakcie. Avšak veľmi vysoké teploty denaturalizujú (zničujú) enzýmy, čo znamená, že prebytočná energia prelomí prepojenia, ktoré si udržiavajú ich štruktúru, čo spôsobuje, že nepracujú optimálne.

Rýchlosť reakcie teda rýchlo klesá, keď enzýmy tepelnej energie denatures. Tento účinok sa dá pozorovať graficky v krivke tvare zvončeka, kde súvisí rýchlosť reakcie teploty.

Teplota, pri ktorej dochádza k maximálnej reakčnej rýchlosti, sa nazýva optimálna teplota enzýmu, ktorá sa pozoruje v najvyššom bode krivky.

Táto hodnota je iná pre rôzne enzýmy. Väčšina enzýmov v ľudskom tele však má optimálnu teplotu okolo 37.0 ° C.

Stručne povedané, so zvyšovaním teploty sa spočiatku zvýši rýchlosť reakcie v dôsledku zvýšenia kinetickej energie. Účinok prasknutia Únie sa však zvýši a rýchlosť reakcie sa začne znižovať.

Môže vám slúžiť: fosfatidylinozitol: štruktúra, tréning, funkcie

Príkladom je horúčka: Keď má telo veľmi vysokú teplotu v dôsledku infekcie, táto vysoká teplota môže denaturalizovať enzýmy baktérií, ktoré spôsobujú infekciu.

Koncentrácia výrobku

Hromadenie reakčných produktov vo všeobecnosti znižuje rýchlosť enzýmu. V niektorých enzýmoch sa produkty kombinujú s ich aktívnym miestom, ktoré tvoria voľný komplex, a preto inhibujú aktivitu enzýmu.

V živých systémoch sa tomuto typu inhibície všeobecne zabráni rýchlou elimináciou vytvorených výrobkov.

Enzymatické aktivátory

Niektoré enzýmy vyžadujú, aby prítomnosť iných prvkov fungovala lepšie, môžu to byť anorganické kovové katióny, ako je MG²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ac²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Nat⁺, Klimatizovať⁺, atď.

Zriedkavo sú potrebné anióny enzymatickej aktivity, napríklad: anión chloridu (CI-) pre amylázu. Tieto malé ióny sa nazývajú enzymatické kofaktory.

Existuje aj ďalšia skupina prvkov, ktoré uprednostňujú aktivitu enzýmov, nazývané koenzýmy. Coenzýmy sú organické molekuly, ktoré obsahujú uhlík, napríklad vitamíny nachádzajúce sa v potravinách.

Príkladom by bol vitamín B12, čo je koenzým syntázy, ktorý je potrebný na metabolizmus proteínov v tele.

Enzymatické inhibítory

Enzymatické inhibítory sú látky, ktoré negatívne ovplyvňujú funkciu enzýmov a následne spomaľujú alebo v niektorých prípadoch zastavia katalýzu.

Existujú tri bežné typy enzymatickej inhibície: konkurenčné, nekonkurenčné a zmiešané inhibície:

Konkurenčné inhibítory

Konkurenčný inhibítor je chemická zlúčenina podobná substrátu, ktorý môže reagovať s aktívnym miestom enzýmu. Keď sa aktívne miesto enzýmu pripojilo k konkurenčnému inhibítorovi, substrát sa nemôže pripojiť k enzýmu.

Môže vám slúžiť: Marine Meadow: Čo je, vlastnosti, flóra, fauna

Nekonkurenčné inhibítory

Non -konkurenčný inhibítor je tiež chemická zlúčenina, ktorá sa viaže na enzým, bez ovplyvnenia konfigurácie aktívneho centra, takže enzým sa môže dokonale spojiť s substrátom. To však významne ovplyvňuje enzymatickú aktivitu. Stupeň inhibície v tomto prípade bude závisieť od koncentrácie inhibítora.

Inhibítory

Inhibítor sa môže pripojiť k enzýmu v rovnakom čase ako substrát, ale spojenie inhibítora ovplyvňuje spojenie substrátu. To znamená, že inhibítor sa spája s iným miestom, ktoré nie je aktívnym centrom enzýmu (terciárna štruktúra enzýmu) a ako únia modifikuje túto štruktúru, potom sa enzymatická aktivita zníži, pretože afinita substrátu v mieste znižuje majetok.

Odkazy

1. Alters, s. Biológia: Pochopenie života. Učenie Jones a Bartlett.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. Biochémia. W. H. Freeman a spoločnosť.