Štruktúra, funkcie a typy peroxidáz

Ten Peroxidázy Sú to väčšinou hemoproteíny s enzymatickou aktivitou, ktoré katalyzujú oxidáciu širokej škály organických a anorganických substrátov pomocou peroxidu vodíka alebo iných príbuzných látok.

Vo svojom najširšom zmysle pojem „peroxidáza“ zahŕňa enzýmy, ako sú NAD- a NADP-buxidázy, mastné-buxidázové kyseliny, cytochróm-buxidázy, glutatión-buxidázy a mnoho ďalších nešpecifických enzýmov.

Schéma hem-závislej, ale peroxidu

Najčastejšie sa však používa na označenie nešpecifických enzýmov rôznych zdrojov, ktoré majú oxidortovanú aktivitu a ktoré používajú peroxid vodíka a ďalšie substráty na katalyzáciu svojich reakcií oxidu redukcie.

„Hemo-buxidázy“ sú svojou povahou mimoriadne bežné. Nachádzajú sa u zvierat, horných rastlín, kvasiniek, húb a baktérií.

U cicavcov sú produkované leukocytmi, maternicou, slezinou a pečeňou, slinnými žľazami, stenami žalúdka, pľúcami, štítnou žľazou a inými tkanivami.

V rastlinách sú najbohatšie druhy rastlín v peroxidázach pikantné reďkovky a figový strom. Purifikovaná peroxidáza z pikantnej reďkovky bola intenzívne študovaná a použitá na rôzne účely v experimentálnej biochémii a biochémii.

V eukaryotických bunkách sú tieto dôležité enzýmy zvyčajne vo vnútri.

[TOC]

Štruktúra

Napriek malej homológii, ktorá existuje medzi rôznymi druhmi peroxidáz, sa zistilo, že jej sekundárna štruktúra a spôsob, akým je organizovaný.

Existujú výnimky, ale väčšina peroxidáz sú glykoproteíny a verí sa, že sacharidy prispievajú k ich stabilite v porovnaní s vysokými teplotami.

Tieto proteíny majú molekulové hmotnosti v rozsahu od 35 do 150 kDa, čo je ekvivalentné približne 250 a 730 aminokyselinami.

Môže vám slúžiť: plazmová membrána

S výnimkou myeloperoxidázy všetky molekuly tohto typu obsahujú v ich štruktúre hemo skupinu, ktorá v pokoji predstavuje atóm železa v oxidačnom stave Fe+3. Rastliny majú protetickú skupinu známu ako Ferroporfirina XI.

Peroxidázy majú dve štrukturálne domény, ktoré „obklopujú“ skupinu Hemo a každá z týchto domén je produktom expresie génu, ktorý utrpel duplikáciu udalosti. Tieto štruktúry sa skladajú z viac ako 10 alfa hál spojených slučkami a polypeptidovými zákrutami.

Zdá sa, že primerané skladanie molekuly závisí od prítomnosti konzervovaného odpadu glycínu a prolínu, ako aj od zvyšku kyseliny asparátovej a ďalšieho z arginínu, ktorý medzi nimi vytvára soľný mostík, ktorý spája obidve štrukturálne domény.

Funkcia

Hlavnou funkciou peroxidázových enzýmov je odstránenie peroxidu vodíka z bunkového prostredia, ktoré sa môže vyskytnúť rôznymi mechanizmami a ktoré by mohli predstavovať vážne hrozby pre intracelulárnu stabilitu.

Avšak v tomto procese odstraňovania tohto reaktívneho druhu kyslíka (v ktorom má kyslík stredný oxidačný stav) peroxidázy používajú oxidačnú kapacitu tejto látky na splnenie ďalších dôležitých funkcií pre metabolizmus.

V rastlinách sú tieto proteíny dôležitou súčasťou lignifikačných procesov a obranných mechanizmov v patogéne infikovanom fyzickým alebo fyzickým poškodením.

Vo vedeckom kontexte sa objavili nové aplikácie pre peroxidázy a medzi nimi je spracovanie odpadových vôd, ktoré obsahujú fenolové zlúčeniny, syntézu aromatických zlúčenín a odstránenie peroxidu potravín alebo odpadových materiálov.

Z analytických a diagnostických pojmov je pikantná retážová peroxidáza pravdepodobne najpoužívanejším enzýmom na prípravu konjugovaných protilátok, ktoré sa používajú na imunologické absorpčné testy, ako je ELISA (z angličtiny (z angličtiny „Enzýmový imunosorbent test“) a tiež na stanovenie rôznych typov zlúčenín.

Môže vám slúžiť: Coanocyty: Charakteristiky a funkcie

Mechanizmus akcie

Katalytický proces peroxidáz sa vyskytuje prostredníctvom sekvenčných krokov, ktoré začínajú interakciou medzi aktívnym miestom enzýmu a peroxidu vodíka, ktorý oxiduje atóm železa v skupine HEMO a vytvára nestabilnú strednú zlúčeninu známu ako zlúčenina I (IOC).

Oxidovaný proteín (IOC) má potom hemo skupinu so atómom železa, ktorý prešiel z oxidačného stavu III na stav IV a pre tento proces sa znížil peroxid vodíka do vody do vody.

Zlúčenina I je schopná oxidovať substrát elektrónového darcu, tvorí radikálny substrát a stáva sa novým chemickým druhom známym ako zlúčenina II (COII), ktorý je následne znížený druhou molekulou substrátu, regeneráciu železa v stave III a produkuje ďalší radikálny radikálny.

Chlapci

-Podľa organizmu

Peroxidázy sú zoskupené do troch tried v závislosti od organizmu, kde sú:

- Trieda I: intracelulárne prokaryotické peroxidázy.

- Trieda II: Extracelulárne plesňové peroxidázy.

- Trieda III: Tajné rastlinné peroxidázy.

Na rozdiel od proteínov triedy I majú triedy II a III vo svojich štruktúrach disulfur mosty skonštruované medzi zvyškami cysteínu, čo im dáva podstatne väčšiu tuhosť.

Proteíny tried II a III sa tiež líšia od produktov triedy I, v ktorých zvyčajne majú na svojom povrchu glykozilácie.

-Podľa aktívnej stránky

Mechanistické hovory, peroxidázy možno tiež kategorizovať podľa povahy atómov nájdených v ich katalytickom centre. Týmto spôsobom boli opísané hemoperoxidázy (najbežnejšie), vanadium-haloproxidázy a ďalšie.

Môže vám slúžiť: pinocytóza: proces, funkcie a rozdiel s fagocytózou

Hemoperoxidázy

Ako už bolo spomenuté, tieto peroxidázy majú protetickú skupinu vo svojom katalytickom centre známeho ako Grupo Hemo. Atóm železa na tomto mieste je koordinovaný štyrmi väzbami s atómami dusíka.

Vanadio-halperoxidáza

Namiesto skupiny hemo majú vanadio-waterperoxidázy vanadato ako protetickú skupinu. Tieto enzýmy boli izolované z morských organizmov a niektorých húb pôdy.

Vanadium v ​​tejto skupine je koordinované tromi neprotetickými kyslíkmi, dusíkom z histidínového zvyšku a dusíkom azidovej väzby.

Ostatné peroxidázy

V tejto skupine sa kategorizuje mnoho bakteriálnych Harperoxidáz, ktoré majú protetické skupiny iné ako hemmo alebo vanadium. V tejto skupine sú tiež glutatión peroxidázy.

Odkazy

1. Alberts, b., Dennis, B., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, P. (2004). Základná bunková biológia. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banka, l. (1997). Štrukturálne vlastnosti peroxidov. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, rantwijk, f. Van, & Sheldon, r. Do. (1997). Selektívne oxidácie katalyzované peroxidázami. Tetramedrón, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. Siež. (1976). Na funkciu a mechanizmus pôsobenia peroxidáz. Prehľady chémie koordinácie, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Potenciálne aplikácie peroxidov. Chémia potravín, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, J. D. (1998). Biochémia. Burlington, Massachusetts: Vydavatelia Neil Patterson.
7. Stansfield, W. D., Colomé, J. Siež., & Cano, r. J. (2003). Molekulárna a bunková biológia. (K. A. Cullen, ed.). E-knihy McGraw-Hill.